O principal objetivo das técnicas de imunofixação é definir o tipo de proteína anormal presente na amostra, identificando as cadeias leves e pesadas envolvidas. Após a separação das proteínas séricas por eletroforese, o anti-soro (contra IgA, IgG, IgM, cadeia leve kappa e lambda) é colocado sobre as frações separadas. As proteínas não precipitadas são lavadas e o imunoprecipitado é a seguir corado. A presença de proteína monoclonal é caracterizada na imunofixação pela presença de uma banda bem definida associada com uma classe de cadeia pesada (IgM, IgG, ou IgA) e banda de mesma mobilidade que reage com cadeia kappa ou lambda. Este método tem grande aplicação na identificação de proteínas M presentes em pequenas quantidades. A avaliação da elação kappa e lambda na urina é bastante útil na diferenciação entre a proteinúria do mieloma múltiplo e demais proteinúrias tubulares. Uma amostra que apresente uma relação kappa e lambda normal sugere proteinúria tubular, enquanto uma relação alterada é indicativa de mieloma múltiplo